赵亚琴
- 作品数：38 被引量：48H指数：4
- 供职机构：山西大学分子科学研究所更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金山西省自然科学基金国家教育部博士点基金更多>>
- 相关领域：理学生物学化学工程医药卫生更多>>
- 铽荧光探针研究中心蛋白与金属离子的相互作用
- 段炼赵亚琴杨斌盛
- 关键词：铽离子钙离子中心蛋白
- CopC热稳定性的光谱研究
- The protein CopC of Pseudomonas syringae pathovar tomato is one of four proteins, CopA,B,C,D, coded on the cop...
- 李慧卿庞尔国赵亚琴杨斌盛
- 关键词：热变性荧光
- 一种蜂毒素的制备方法
- 本发明涉及蛋白质合成技术领域，具体是一种蜂毒素的制备方法。本发明方法步骤如下：(1)将钙调蛋白、smt3(SUMO family protein)以及蜂毒素三者核苷酸序列与表达载体组成的重组质粒转入大肠杆菌菌株；(2)将...
- 赵亚琴杨斌盛
- 八助游仆虫中心蛋白性质及功能的研究
- 生命细胞中存在着一个精密的骨架系统,保证了细胞正常的形态结构与功能,而微管组织中心(microtubule organizing centre,MTOC)充当着细胞骨架总设计师的角色。不同种属细胞在MTOC的名称上有也有...
- 赵亚琴
- 关键词：中心蛋白金属离子构象变化蜂毒素EF-HAND
- 一种二氧化氯的制备方法
- 本发明提供一种二氧化氯的制备方法，属于消毒剂的生产技术领域。该制备方法包括：首先向容器中加入反应混合液并关闭进料口，所述反应混合液由下述重量百分比的原料组成：亚氯酸盐2％‑31％、次氯酸盐0.9％‑14％和水55％‑96...
- 赵亚琴李妙鱼崔小芳
- 中心蛋白结构及与靶肽的作用
- 微管组织中心(microtubule organizing centre, MTOC)由两个相互垂直的中心粒(centriole)和中心粒周围物质(pericentriolar material,PCM)组成。PCM的主...
- 赵亚琴杨静陈栋王映杰杨斌盛
- 关键词：中心蛋白磷酸化
- 中心蛋白C端半分子与Sm^(3+)作用的光谱研究被引量：2
- 2013年
- 在0.01 mol.L-1Hepes,0.15 mol.L-1NaCl,pH 7.4及室温条件下,通过荧光光谱、圆二色光谱和紫外差光谱的方法研究了Sm3+与八肋游仆虫中心蛋白C端半分子(C-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin,C-EoCen)III,IV结合位点的结合能力及结合后对蛋白质构象的影响。结果表明,Sm3+与C-EoCen结合后,蛋白质从关闭式构象转变为开放式构象,蛋白的疏水性结构域外露程度增强,同时蛋白的α-螺旋含量明显增大;Sm3+与C-EoCen的III,IV结合位点的条件稳定常数分别为:lgKIII=6.23±0.39,lgKIV=6.81±0.51。
- 贾承政赵亚琴杨斌盛
- 关键词：中心蛋白构象变化光谱
- 八肋游仆虫中心蛋白N端半分子Loop区首个氨基酸的作用被引量：5
- 2011年
- 本文通过分子生物学方法将八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸,天冬氨酸Asp37和Asp73,分别突变为带相反电荷的赖氨酸。使用铽敏化荧光、TNS疏水探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loop区的首个氨基酸的作用。结果表明:当中心蛋白loopⅠ区37位的天冬氨酸突变为赖氨酸后,loopⅠ丧失了金属离子结合能力,进而影响了中心蛋白依赖于金属离子的构象变化;而loopⅡ区73位的天冬氨酸突变为赖氨酸后仍保持金属离子结合能力,依赖于金属离子的构象变化减小。中心蛋白发挥大部分生物功能都依赖于金属离子,这就表明loopⅠ区37位的天冬氨酸在中心蛋白发挥生物功能时起着重要作用,是不可缺少的。在10 mmol·L-1 Hepes、pH 7.4、20 mmol·L-1 KCl条件下,八肋游仆虫中心蛋白N端半分子loopⅡ与金属离子Tb3+和Ca2+的结合常数分别为:KⅡ(Tb3+)=(8.31±0.18)×104 L·mol-1和KⅡ(Ca2+)=(0.94±0.12)×102 L·mol-1,中心蛋白N端半分子的两个金属结合部位结合能力顺序为:Ⅰ>Ⅱ。
- 赵冰段炼刘文赵亚琴杨斌盛
- 关键词：中心蛋白TB3+CA2+
- 磷酸化对八肋游仆虫中心蛋白构象变化的影响
- 燕军赵亚琴冯亚楠杨斌盛
- 关键词：中心蛋白磷酸化PKA构象变化
- apoCopC与铜(Ⅱ)结合性质的荧光光谱被引量：1
- 2005年
- 在室温,pH6.0,100mmol/LNaCl,20mmol/L磷酸盐缓冲溶液条件下,通过用荧光光谱法研究了apoCopC与铜(Ⅱ)的结合性质.结果表明apoCopC的83位色氨酸残基完全处于疏水环境,铜(Ⅱ)的结合使蛋白质320nm处荧光被明显猝灭,铜(Ⅱ)可与apoCopC形成1:1的稳定金属配合物,使用HEDTA为竞争剂测得的条件结合常数为KCu-Copc=(1.8±0.58)×1013mol?1·L.相同实验条件下,观察不到apoCopC与锰(Ⅱ)、铁(Ⅱ)、钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)等的结合,apoCopC对铜(Ⅱ)的结合具有高度专一性.
- 庞尔国赵亚琴杨斌盛
- 关键词：荧光光谱色氨酸残基蛋白质金属配合物
