谢贵福
- 作品数:3 被引量:2H指数:1
- 供职机构:中国科学院生物物理研究所更多>>
- 发文基金:国家自然科学基金更多>>
- 相关领域:生物学更多>>
- 底物对变性酶的修复作用被引量:1
- 1990年
- 兎肌肌酸激酶被LDS变性后,底物能够诱导变性酶使其活力和构象得到部分恢复。变性程度不同的酶,构象和活力的恢复程度也不同:低浓度LDS变性酶,恢复程度较高;反之亦然。活力的恢复与构象的恢复两者呈对应关系。底物修复作用的pH以8.2为好。底物修复作用受其它蛋白质(例如BSA)存在的影响。等速电泳结果表明,BSA能竞争性结合LDS-酶复合物的LDS,使酶成为游离酶。变性酶先与BSA保温再加底物所得的活力恢复,大约是变性酶与含BSA的底物保温所得活力的10倍。这一结果似表明LDS变性酶仍能结合底物;被结合的底物还能使变性酶的构象发生变化。
- 侯立向谢贵福周海梦
- 关键词:肌酸激酶构象底物
- 酶活性部位的柔性
- 邹承鲁姚启智刘维侯立向谢贵福梁树坚田
- 该项研究系统地对核糖核酸酶A、肌酸激酶和三磷甘油醛脱氢酶的构象变化与失活作了详尽的研究。它是在对酶的不可逆抑制动力学的理论研究的基础上发展起来的一项成果。它采用了连续监测的先进技术,其结果得出了酶活性部位的空间结构易变性...
- 关键词:
- 关键词:肌酸激酶核糖核酸酶空间结构活性部位
- 巯基—二硫键交换在胰岛素与其受体结合中的作用被引量:1
- 1991年
- 本文报道DTT还原,DTNB氧化以及NEM修饰对小鼠肝膜巯基含量和与胰岛素受体特异结合的影响。DTT还原导致膜巯基含量和与胰岛素特异结合平行增加,Scatchard分析表明胰岛素结合位点的数目仅有微小变化,但结合常数增高到原来的二倍。用含有DTT的缓冲液洗涤已饱和结合了胰岛素的膜比用不含DTT的缓冲液,导致结合在膜上的胰岛素解离下来的量明显升高,说明有一部分胰岛素与其受体的结合是通过巯基—二硫键交换反应形成共价的二硫键。加入DTT使这种“二硫键联接”的胰岛素也从受体上解离下来。DTNB或NEM对膜与胰岛素的特异结合几乎没有影响,但对已被DTT还原的膜似有逆转DTT还原的效应,推测,鼠肝膜胰岛素受体上可与胰岛素发生共价结合的巯基中,有一部分是不能与DTNB发生反应的,DTT处理膜使胰岛素受体产生更多的巯基而使胰岛素特异性结合,特别是使通过共价二硫键的结合增加。
- 谢贵福李淑莲王志珍
- 关键词:胰岛素受体巯基二硫键