马喆
- 作品数：3 被引量：7H指数：2
- 供职机构：南京工业大学生物与制药工程学院更多>>
- 发文基金：国家高技术研究发展计划国家重点基础研究发展计划更多>>
- 相关领域：化学工程理学轻工技术与工程更多>>
- Eupergit C_(250L)固定化D-海因酶及其催化性质被引量：2
- 2006年
- D-海因酶是海因酶法制备D-氨基酸的关键酶。利用Burkholderic cepecia1003菌发酵产酶,所得海因酶纯化后,以Eupergit C250L为载体进行共价固定化。分别考察了酶液蛋白浓度、固定化时间对蛋白固定量和酶活回收率的影响以及固定化前后海因酶催化性质的变化。结果表明:较高的酶液蛋白浓度和较长的固定化时间均有助于改善海因酶的固定化效果;固定化可显著提高海因酶的最适作用温度,但对其最适作用pH影响不大;固定化后海因酶对D,L-BH和MH的米氏常数均有较大幅度的降低。固定化酶反应器的实验表明:40℃下,底物(D,L-BH)1.0 g.L-1,体积流速1.0 mL.min-1,经21 h转化,产物N-Phe质量浓度可达0.47 g.L-1,转化率达43.21%。
- 丁成勇徐晓滢马喆刘辉姚忠
- 关键词：海因酶固定化
- 海因酶的分离纯化及其性质研究
- ＜正＞ 海因酶（Hydantoinase）是属于水解环酰胺键的一类酰胺水解酶（Amidohydrolase）。依据其催化底物的光学活性,分为D-型、L-型和DL-型三种,它广泛存在各类有机体中。目前研究较多的主要是来源于...
- 竺凯马喆徐晓滢姚忠
