2024年11月17日
星期日
|
欢迎来到营口市图书馆•公共文化服务平台
登录
|
注册
|
进入后台
[
APP下载]
[
APP下载]
扫一扫,既下载
全民阅读
职业技能
专家智库
参考咨询
您的位置:
专家智库
>
>
林研诗
作品数:
1
被引量:0
H指数:0
供职机构:
国立中山大学理学院化学系
更多>>
相关领域:
理学
更多>>
合作作者
方菁霞
国立中山大学理学院化学系
丁尚武
国立中山大学理学院化学系
作品列表
供职机构
相关作者
所获基金
研究领域
题名
作者
机构
关键词
文摘
任意字段
作者
题名
机构
关键词
文摘
任意字段
在结果中检索
文献类型
1篇
中文期刊文章
领域
1篇
理学
主题
1篇
多量子相干
1篇
英文
1篇
相干
1篇
量子
1篇
量子相干
1篇
CPMG
1篇
弛豫
机构
1篇
国立中山大学
作者
1篇
丁尚武
1篇
林研诗
1篇
方菁霞
传媒
1篇
波谱学杂志
年份
1篇
2010
共
1
条 记 录,以下是 1-1
全选
清除
导出
排序方式:
相关度排序
被引量排序
时效排序
利用CαH系统的零量子-双量子混合相干的弛豫测量研究蛋白质动力学(英文)
2010年
越来越多的证据说明,"传统"的弛豫测量(T1, T2, NOE)不足以完整描述蛋白质的复杂动态,如化学交换、构型交换或相互作用导致的动态改变.涉及到多量子相干弛豫机制可以提供额外的动态信息.该文测量2个蛋白质的CαH系统的混合零量子和双量子弛豫速率随CPMG序列中脉冲间隔及温度的变化来探讨蛋白质中的动态及温度的影响.发现2种蛋白之质中均存在可观的交换效应,且与残基位置有关.进一步的分析表明,两位点交换模型不足以解释蛋白质的复杂动态.
林研诗
方菁霞
丁尚武
关键词:
弛豫
多量子相干
CPMG
全选
清除
导出
共1页
<
1
>
聚类工具
0
执行
隐藏
清空
用户登录
用户反馈
标题:
*标题长度不超过50
邮箱:
*
反馈意见:
反馈意见字数长度不超过255
验证码:
看不清楚?点击换一张