徐金玲
- 作品数：13 被引量：51H指数：4
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- 相关领域：轻工技术与工程农业科学生物学环境科学与工程更多>>
- 蚕蛹蛋白ACE抑制肽的制备及其理化性质研究
- 蚕蛹是蚕茧缫丝的副产物,由于色泽与口感较差,因而限制了它在食品和药品工业中的应用。本文旨在利用酶法制备蚕蛹蛋白ACE（血管紧张素转化酶）抑制肽,以扩大其生产应用范围。通过SDS-PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）、氨基酸组成...
- 徐金玲
- 关键词：蚕蛹蛋白酶解ACE抑制活性分离纯化
- 文献传递
- 一种利用连续酶膜反应制备蚕蛹蛋白ACE抑制肽的方法及其产品及应用
- 本发明涉及一种利用连续酶膜反应制备蚕蛹蛋白ACE抑制肽的方法，该方法以碱性蛋白酶为水解用酶，利用酶膜反应器制备蚕蛹蛋白ACE抑制肽；其制备方法为：将蚕蛹蛋白配制成溶液后，与碱性蛋白酶一起在反应罐中进行反应，然后利用超滤膜...
- 吴琼英贾俊强颜辉桂仲争徐金玲
- 文献传递
- Alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽的工艺优化
- 采用alcalase水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽，在单因素的基础上，选取酶解温度、pH 和加酶量3个因素进 行中心组合实验设计。以酶解产物对ACE的抑制率为考察指标，通过响应面法对alcalase水解蚕蛹蛋白的工艺条件进...
- 谭广秀徐金玲贾俊强桂仲争吴琼英
- 关键词：蚕蛹蛋白ACE抑制活性
- 酶解反应和膜分离耦合制备乳源抗菌肽被引量：4
- 2010年
- 采用间歇式酶膜反应工艺水解牛乳蛋白制备抗菌肽,以金黄色葡萄球菌做指示菌,考察了酶膜耦合时间、底物浓度、加酶量、温度、pH值和出肽速率等因素对蛋白转化率的影响,并在单因素影响实验的基础上,通过正交实验进行工艺优化.结果表明:间歇式酶膜反应的最优工艺参数为耦合时间120 min,底物浓度2%,加酶量3%,温度30℃,pH7.5,出肽速率6 mL/min;在此优化条件下,蛋白转化率为0.293%,牛乳蛋白酶解产物的最小抑菌浓度为4.8μg/mL.该法通过消除产物抑制效应,有效地避免多肽过度降解,从而提高产物活性,较好地强化了反应过程,为酶法制备乳源抗菌肽提供一种更有效的方法.
- 吴琼英徐金玲
- 关键词：乳蛋白抗菌肽酶解
- 蚕蛹不同溶解性蛋白的营养学评价及酶解物对血管紧张素转换酶的抑制活性被引量：10
- 2011年
- 分别对缫丝蚕蛹中的水溶性和碱溶性蛋白组分进行营养学评价,为高效开发蚕蛹食品提供依据;通过蚕蛹蛋白酶解产物对血管紧张素转换酶(ACE)的体外抑制活性试验,探讨蚕蛹蛋白作为天然降压药品原料的利用潜力。营养学分析表明:蚕蛹蛋白水溶性和碱溶性组分中的氨基酸种类齐全,且必需氨基酸占总氨基酸的质量分数分别为41.2%和39.2%,明显高于WHO推荐的氨基酸组成模式(>36%);蚕蛹水溶性蛋白有第1～第4限制性氨基酸(依次为亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苏氨酸),而蚕蛹碱溶性蛋白仅有第1和第2限制性氨基酸(依次为蛋氨酸+胱氨酸、异亮氨酸),2种溶解性蛋白的生物效价均较低,在开发利用中,应补充限制性氨基酸或与其它蛋白搭配使用,以提高产品的营养价值。体外ACE抑制活性试验表明,蚕蛹的水溶性蛋白和碱溶性蛋白的碱性蛋白酶酶解产物均具有较强的ACE抑制活性,IC50值分别为0.121、0.113 mg/mL,2种蛋白有可能成为降血压肽生产原料。
- 吴琼英徐金玲贾俊强桂仲争谭广秀
- 关键词：蚕蛹水溶性蛋白血管紧张素转换酶体外抑制
- 酶解蚕蛹蛋白制备血管紧张素转换酶抑制肽的工艺优化被引量：17
- 2011年
- 采用碱性蛋白酶水解蚕蛹蛋白,制备血管紧张素转换酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制肽,是蚕蛹蛋白深度开发的途径之一。以ACE抑制率为响应值,用响应面分析法研究酶解温度、酶解pH和加酶量等因素对酶解产物的ACE抑制活性的影响,优化制备工艺。结果表明,各因素对制备ACE抑制肽的活性影响程度由大到小依次为酶解pH、酶解温度、加酶量。获得碱性蛋白酶水解蚕蛹蛋白制备ACE抑制肽的最佳工艺条件为:酶解温度50.8℃,酶解pH 9.0,加酶量3 500 U/g。在此条件下,蚕蛹蛋白酶解产物对ACE的理论抑制率最高可达96.67%,验证值为96.49%±1.75%,IC50值为0.102 mg/mL,预测模型可靠性高,可应用于蚕蛹ACE抑制肽的酶法制备。
- 贾俊强徐金玲吴琼英谭广秀桂仲争颜辉
- 关键词：酶水解蚕蛹蛋白响应曲面法
- 蚕蛹源ACE抑制肽的分离纯化与结构研究被引量：2
- 2013年
- 目的：研究蚕蛹蛋白血管紧张素转换酶（ACE）抑制肽的结构特征。方法：采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析。结果：分离得到的组分2（IC500.072mg/mL）对ACE抑制活性较高,是分离纯化前的2.95倍,为蚕蛹蛋白ACE抑制肽的主要组分。结论：组分2中ACE抑制肽的分子质量为226.34-983.61u,主要由2-8肽组成。
- 吴琼英杜金娟徐金玲贾俊强颜辉桂仲争
- 关键词：蚕蛹蛋白ACE抑制肽分离纯化液质联用
- 蚕蛹ACE抑制肽的结构特征研究
- 为了研究蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征,采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析。试验结果表明:分...
- 吴琼英徐金玲贾俊强桂仲争颜辉
- 关键词：蚕蛹蛋白ACE抑制肽分离纯化液质联用
- 文献传递
- 家蚕幼虫蛋白的营养学评价及其热力学性质分析被引量：2
- 2011年
- 该文对家蚕幼虫蛋白进行营养学评价,并对其热特性进行分析。结果表明:家蚕幼虫蛋白中氨基酸种类齐全,必需氨基酸占总氨基酸含量的48.3%,氨基酸评分为81.1,其限制性氨基酸分别为:蛋氨酸+胱氨酸(第一限制性氨基酸)和色氨酸(第二限制性氨基酸),是一种值得开发利用的蛋白资源。差示扫描量热仪分析表明家蚕幼虫蛋白的热变性温度为80.4℃,具有较好的热稳定性。
- 贾俊强谭广秀吴琼英徐金玲桂仲争
- 关键词：营养学评价热力学性质
- 蚕蛹水溶性蛋白营养学评价及理化性质分析被引量：14
- 2011年
- 对蚕蛹水溶性蛋白进行了营养学评价,并对其二级结构和热特性进行了分析。结果表明:蚕蛹水溶性蛋白中氨基酸种类齐全,必需氨基酸占总氨基酸含量的41.2%,氨基酸评分为54.1,其限制性氨基酸分别为:亮氨酸(第一限制性氨基酸)、异亮氨酸(第二限制性氨基酸)、缬氨酸(第三限制性氨基酸)和苏氨酸(第四限制性氨基酸),是一种值得开发利用的蛋白资源。蚕蛹水溶性蛋白的二级结构含量为:α-螺旋20.9%、β-折叠24.1%、β-转角19.2%和无规则状态36.4%,其热变性温度为60.7℃。
- 贾俊强徐金玲谭广秀桂仲争吴琼英
- 关键词：蚕蛹水溶性蛋白营养学评价理化性质
