郑媛
- 作品数：5 被引量：24H指数：3
- 供职机构：山西大学生物技术研究所更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金山西省青年科技研究基金更多>>
- 相关领域：环境科学与工程生物学历史地理更多>>
- Rhodococcus sp.R04对联苯类衍生物的降解特性研究
- 当今世界环境污染问题日益严重，因此环境治理也成为世界各国人们所关注的话题。然而，在众多的污染物处理方法中，备受青睐的还是生物处理法，此法不仅具有经济、有效等特点更为重要的是它不会产生二次污染，具有环境友好性。研究发现，微...
- 郑媛
- 关键词：环境治理
- 文献传递
- 红球菌-R04生物降解多卤代联苯的影响因素研究被引量：11
- 2010年
- 研究了不同取代元素以及取代元素的数量、位置等因素对Rhodococcus sp.R04降解多卤代联苯的影响.结果表明,联苯苯环第4位上的氢分别被氟、氯、溴以及甲基基团取代后降解率由高到低依次为4-FB>4-CB≥4-MB>4-BrB;当取代元素相同时,随着取代原子数目的增加,多卤代联苯降解率降低;当取代元素及取代原子数目相同时,不同位置的取代对卤代联苯的降解影响较大,特别是2,6位取代会强烈抑制关键酶对卤代联苯的催化降解,导致降解率降低.
- 杨秀清郑媛李鹏丽王婧人
- 关键词：RHODOCOCCUS降解
- 公众考古学在文化遗产保护中的应用
- 对地下文化遗产的发掘、研究、管理和保护一直以来是中国考古学、考古机构及考古学家们致力终身的事业。我国目前正处在经济高速发展和基本建设高峰期，不可再生的文化遗产遇到前所未有的压力，如何有效保护和持续利用这些遗产便迫切成为困...
- 郑媛
- 关键词：文化遗产
- 一种pH稳定的黄色漆酶的快速纯化和性质特征被引量：6
- 2009年
- 通过丙酮沉淀和DEAE-cellulose DE52柱层析,快速、有效地从一株白腐菌Trametes sp. SQ01的发酵液中纯化了漆酶。纯化的漆酶并非传统漆酶那样呈现蓝色,而是一种黄色蛋白。以ABTS为底物时,该酶的最适pH和温度分别是pH4.5和70°C,Km为0.029mmol/L。T.SQ01漆酶在pH3.0～11.0时,酶活相对稳定,在pH5.0时最为稳定,是目前报道的pH稳定性最好的漆酶。低浓度的金属离子(1mmol/L)Cu2+、Mg2+、Ca2+和Co2+对漆酶有促进作用,而高浓度(5mmol/L)的Co2+、Zn2+、Mn2+、Mg2+却抑制漆酶酶活。SDS对该酶有激活作用,当其浓度为1mmol/L时,漆酶相对酶活达到128%。DTT对漆酶强烈抑制,即使是浓度为1mmol/L,亦可完全抑制漆酶酶活。纯化后的漆酶对亮蓝(RBBR)(100mg/L)的脱色能力显著,0.5U/mL的漆酶在10min内即可达到80%的脱色率。T.sp.SQ01漆酶的快速纯化以及高效脱色的能力表明该酶在染料脱色降解方面有着广阔的应用前景。
- 杨秀清赵晓霞赵永福郑媛
- 关键词：漆酶纯化底物特异性染料脱色
- 一种pH和热稳定的联苯水解酶的纯化及其特征被引量：3
- 2010年
- 【目的】通过联苯水解酶的表达,纯化,化学修饰以及酶学性质研究,以期了解水解酶的结构和功能,为其定向改造,获得高效的和能够拓宽底物范围的新突变酶奠定基础。【方法】将水解酶基因在大肠杆菌BL21(Escherichia coli BL21)中进行异源表达,表达产物经离子交换层析以及凝胶层析后进行酶学特性研究,同时通过圆二色谱法对该酶二级结构与热稳定性之间的关系进行分析。【结果】经Q Sepharose和Sephacryl S-300两步纯化获得了电泳纯的联苯水解酶(biphenyl hydrolase,BphD),SDS-PAGE鉴定其单体为31 kDa,Sepharose 12凝胶柱层析分析其为四聚体。该酶最适反应温度和最适pH分别为80℃和9,在pH4-11的缓冲液中酶活相对稳定。该酶在60℃温浴1 h,酶活剩余90%,而在70℃温浴时,半衰期为1 h,是迄今为止在红球菌中报道的唯一一例热稳定性高的水解酶。圆二色谱显示该酶以α-helix占主导地位,当温度升高到70℃时,其二级结构发生了明显的变化,75℃和80℃时BphD的结构已经遭到严重的破坏。序列比对表明:Ser,His,Asp以及Trp残基在几种同源水解酶中相对保守。化学修饰表明Ser,His,Asp在R04水解酶催化底物水解过程中担任重要角色,Trp残基可能位于酶的活性中心,并作为关键氨基酸参与底物的水解过程。【结论】获得了电泳纯的BphD,其pH稳定性以及耐高温特性在同源水解酶中较为罕见,色氨酸关键氨基酸的地位也为进一步了解该酶转化底物的机制奠定了一定的基础。
- 杨秀清李鹏丽郑媛沈翀
- 关键词：热稳定性化学修饰
