胡红雨
- 作品数：71 被引量：163H指数：8
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- α-突触核蛋白异常积聚的分子机理被引量：5
- 2007年
- α-突触核蛋白(α-Syn)的异常积聚与帕金森综合征的发生密切相关,但是它的致病机理尚没有明确的定论.本文介绍有关α-Syn异常积聚的分子机理研究的最新进展,着重从积聚核心序列、抑制剂、结构转换和纤维形态4个方面加以讨论.探索α-Syn积聚的分子机理对于了解这类疾病的致病原因,开发新的预防和治疗手段具有重要意义.
- 胡红雨林晓静
- 关键词：Α-突触核蛋白分子机理
- Polyproline stretch intramolecularly regulates the interaction of HYPB/SETD2 with huntingtin
- Huntington's disease (HD) is a progressive neurodegenerative disorder of the central nervous system, which...
- 郜永光杨慧赵健江亚军胡红雨
- 关键词：HUNTINGTINPROLINE-RICHPOLYPROLINE
- 大肠杆菌二硫键氧化还原酶还原态CcmG的溶液结构研究
- 为了解CcmG的工作机制,本文用异核多维NMR技术解析其还原态结构,这为从分子水平上了解CcmG如何发挥功能奠定基础。从初步结果己可看出，还原态CcmG具有与氧化态相似的结构，N端结构域由1个β折叠和1个310螺旋构成;...
- Chengyan Wu吴承燕Jing Hong洪晶Hongyu Hu胡红雨Xueji Wu吴学记Donghai Lin林东海
- 关键词：大肠杆菌二硫键氧化还原酶
- 小蛋白结构域在大肠杆菌中的高效表达和纯化系统
- 本发明公开了一种适合用于产生小肽的多肽，本发明还提供了一种用于小肽表达的载体。本发明的系统解决了小肽难于表达且易降解的问题，改善了小肽的表达效率，增加了小肽的可溶性和稳定性。
- 胡红雨包文静
- 天花粉蛋白小结构域N-端同源片段的溶液结构和蛋白质折叠
- 胡红雨
- 关键词：蛋白质结构
- 大肠杆菌二硫键蛋白DsbE(CcmG)的构象变化和还原性质
- 大肠杆菌的DsbE蛋白(也被称为CcmG蛋白),全长含185个氨基酸残基,其中N-端25个氨基酸残基组成的信号肽可以引导蛋白跨越细胞膜,进入周质空间,且停留在膜上,使蛋白质其余部分朝向周质空间.序列分析提示,DsbE含有...
- 李琦胡红雨许根俊
- 关键词：二硫键大肠杆菌构象变化
- NAC肽段(Syn61-95)是a-突触核蛋白积聚的核心
- 蛋白质的异常积聚或淀粉样化是某些神经退行性疾病的主要致病原因[胡红雨,科学通报,45:1905-1907（2000）].α-突触核蛋白（α-synuclein,α-Syn）的积聚存在于Parkinson病人脑的Lewy体...
- 胡红雨李洪涛杜海宁许根俊唐琳李民乾胡钧
- 关键词：NAC突触核蛋白
- 人BMSC-UbP蛋白的UBA结构域结构及其与泛素的复合物结构
- 细胞内泛素蛋白(Ubiquitin,Ub)通过与蛋白质相互作用,降解蛋白质或者调节蛋白质的功能。来源于人骨髓基质细胞的 BMSC-UbP 蛋白质 N 端含有与泛素蛋白向源的 UBQ 结构域,C 端含有能与泛素蛋白相互作用...
- 常永刚宋爱新施燕红胡红雨林东海
- 关键词：结构域UBA
- 多酚及其氧化物的应用
- 胡红雨
- 该发明提供了多酚类化合物及其氧化物在制备用于抑制α-突触核蛋白纤维化的制剂中的用途，以及在用于检测α-突触核蛋白中的用途。该发明还涉及一种多酚类化合物及其氧化物与α-突触核蛋白中赖氨酸的侧链氨基共价连接而形成的单体或寡聚...
- 关键词：
- 关键词：多酚Α-突触核蛋白氧化物
- WW结构域——蛋白质蛋白质相互作用的一种模式被引量：4
- 2001年
- WW结构域是由 38～ 40个氨基酸残基严密组织形成一个连贯、紧凑的结构域 ;它以包含两个色氨酸残基为主要特征 ,能专一地与含有XPPXY保守序列的蛋白质相互作用 .这种相互作用涉及许多细胞内事件 ,如非受体信号传导、转录调节、蛋白质降解等等 ,并且这种相互作用的变化会直接或间接影响到人体的正常生理代谢功能而引起疾病 .
- 李琦胡红雨
- 关键词：蛋白质-蛋白质相互作用疾病
