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杨红梅
作品数:
3
被引量:1
H指数:1
供职机构:
清华大学医学院生物医学工程系
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发文基金:
国家杰出青年科学基金
国家自然科学基金
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相关领域:
生物学
医药卫生
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合作作者
昌增益
清华大学医学院生物医学工程系
毛启龙
清华大学医学院生物医学工程系
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杨红梅
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昌增益
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毛启龙
传媒
1篇
清华大学学报...
1篇
第七届全国生...
年份
3篇
1999
共
3
条 记 录,以下是 1-3
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结核杆菌HSP16.3分子伴侣蛋白的作用机制研究
<正>目前对sHSPs(mall heat shock proteins)分子伴侣的机制及其体内功能还了解很少。以前的研究表明HSP16.3是结核杆菌细胞的一个主要膜蛋白(major membraneprovein),在...
杨红梅
黄素芳
戴红政
昌增益
文献传递
对结核杆菌小分子量热休克蛋白Hsp16.3高度保守疏水序列的定点突变研究
<正>我们的前期研究发现结核杆菌膜上主要抗原蛋白-小分子量热休克蛋白Hsp16.3,为一分子伴娘蛋白,并形成特异的由三个三聚体(trimer-of-trimers)组成的寡聚体结构(Chang et al.,1996, ...
戴红政
毛启龙
杨红梅
昌增益
文献传递
Hsp16.3中一个高度保守疏水残基的定点突变
被引量:1
1999年
结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Changetal.,J.Biol.Chem.,1996,271:7218~7223)。为研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨酸残基(Leu121)对寡聚体结构和活性的影响,该残基被分别定点突变成天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)、缬氨酸(Val)和丙氨酸(Ala)等。结果发现当Leu121被突变成Val和Ala时,通过SDS-PAGE凝胶电泳检测仍可见重组蛋白在大肠杆菌中的高水平表达,而当被突变成Asp和Asn时,在SDS-PAGE胶上,见不到Hsp16.3蛋白带。表明该残基可能对寡聚蛋白的结构稳定起重要作用。
杨红梅
毛启龙
薛涛
昌增益
关键词:
热休克蛋白
定点突变
保守性
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