胡源
- 作品数：13 被引量：73H指数：5
- 供职机构：四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金教育部“新世纪优秀人才支持计划”国家教育部博士点基金更多>>
- 相关领域：生物学理学农业科学更多>>
- 拟南芥STN7和STN8蛋白激酶的结构预测和功能分析被引量：3
- 2008年
- STN7和STN8蛋白激酶分别参与了LHCⅡ蛋白和PSⅡ核心蛋白的磷酸化。作者用折叠识别的方法建立了拟南芥蛋白激酶STN7和STN8核心结构域的三维结构,同时结合其他生物信息学方法对STN7和STN8蛋白的结构和作用机制进行了探讨,选择特异位点合成多肽,并制备抗体。结果表明STN7和STN8蛋白激酶活性区域的电荷和形状互补性决定了两者作用底物蛋白的差异,蛋白印迹结果显示分别制备得到了STN7特异抗体和STN8特异抗体,证实结构预测的正确。
- 胡源杜林方蒋佳宏
- 关键词：蛋白磷酸化
- 葛根素对胃蛋白酶部分性质的影响被引量：5
- 2005年
- 考察葛根素对胃蛋白酶的抑制作用,并通过紫外光谱法和荧光光谱法研究葛根素与胃蛋白酶的结合方式。以1/v对抑制剂量用Dixon作图法得出ki值为0.51×103mol/L,抑制剂类型为非竞争性抑制。葛根素与胃蛋白酶分子结合形成稳定缔合物,从而改变后者分子构象,使胃蛋白酶的紫外吸收差谱迅速增强,特征荧光峰产生静态淬灭。
- 雷芳喻东胡源刁家志赵巍陆珊李佳刘鑫刘克武
- 关键词：胃蛋白酶葛根素紫外光谱荧光光谱
- 秋水仙碱与胃蛋白酶相互作用的光谱性质研究被引量：6
- 2005年
- 采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与胃蛋白酶的结合作用。观测到秋水仙碱使胃蛋白酶的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭。Stern-Volmer淬灭曲线显示,秋水仙碱对胃蛋白酶的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程。当λex=295nm时,秋水仙碱可以淬灭胃蛋白酶中95.5%的Trp残基。
- 喻东黄新河刘鑫胡源姜骅唐成康贾旭刘克武
- 关键词：秋水仙碱胃蛋白酶紫外光谱荧光光谱
- 拟南芥蛋白激酶STN7和STN8结构预测与功能分析
- ＜正＞在植物体内,蛋白磷酸化在代谢、基因表达、细胞信号传导等方面的调节中起着关键性的作用。此外类囊体膜蛋白也会发生磷酸化,并随光照条件而改变,PS Ⅱ反应中心D1和D2蛋白,核心天线CP43和PsbH蛋白以及外周捕光天线...
- 胡源杜林方蒋佳宏
- 文献传递
- 拟南芥TAK蛋白激酶的结构预测与功能分析被引量：3
- 2009年
- TAK1、TAK2和TAK3属于TAK蛋白激酶家族,由拟南芥核基因编码,其中TAK1参与了主要捕光色素复合物LHCⅡ蛋白磷酸化调控与光系统的状态转移.本文使用生物信息学手段对TAK1、TAK2和TAK3蛋白进行了较为系统的分析,发现TAK1、TAK2和TAK3为单次跨膜蛋白,具有保守的激酶活性域、疏水性强的N端跨越类囊体膜、亲水性高的C端处于基质中等特点.在PDB中找到了不少与TAK1、TAK2和TAK3同源性大于30%的蛋白序列,其中大部分也带有酪氨酸激酶保守域,使用同源建模的方法,建立了拟南芥蛋白激酶TAKs核心结构域的三维结构,围绕蛋白激酶的结构和作用机制关系进行了探讨,设计出多肽抗体,并进行蛋白印迹检测抗体的专一性,为TAKs蛋白激酶进一步的功能研究奠定了基础.
- 蒋佳宏王东胡源杜林方
- 关键词：磷酸化LHCII同源建模
- 不同叶龄拟南芥叶片中STN7激酶表达的研究被引量：1
- 2010年
- 光合生物的状态转换可以调节激发能在2个光系统间的分配,以响应环境变化,避免光对其产生损伤.状态转换过程中伴随着LHCⅡ蛋白的磷酸化与去磷酸化.拟南芥STN7蛋白激酶参与了LHCⅡ蛋白的磷酸化和状态转换过程.借助STN7抗体与磷酸化苏氨酸抗体,研究了光照3h时STN7激酶在不同叶龄拟南芥叶片中的表达与LHCⅡ蛋白磷酸化的关系.实验结果表明,随着拟南芥叶龄的增加,STN7激酶蛋白的稳态水平逐渐降低,而LHCⅡ蛋白磷酸化与叶片PSⅡ光合活力则在生长6w时为最大.说明STN7激酶的调节存在酶量与酶活性的调节,并且以后者为主.
- 高秀冉艳胡源褚胜利杜林方
- 关键词：拟南芥
- 马铃薯酪氨酸酶的性质被引量：25
- 2005年
- 用硫酸铵分级沉淀、DEAE SepharoseFF和SephadexG 150柱层析,从马铃薯中分离纯化出酪氨酸酶,纯化倍数50,比活170.03U mg蛋白。SDS PAGE检测呈现一条带。分子量42KD。酶的最适pH7 5,最适温度30℃。该酶具有单酚酶和二酚酶活性,其中以邻苯二酚为底物活性最高,以L DOPA为底物Km值为3 70mmol·L-1。Hg2+、Zn2+、Fe2+为激活剂,K+、Ga2+、Mg2+是抑制剂。Ga2+为非竞争性抑制,抑制常数ki为116 8mmol·L-1,K+为竞争性抑制,抑制常数ki为10mmol·L-1。
- 胡源刘克武喻东刘鑫黄新河唐成康姜骅季雯娟
- 关键词：马铃薯酪氨酸酶
- 温度对拟南芥STN7激酶表达及LHCⅡ蛋白磷酸化的影响
- 2008年
- 拟南芥STN7蛋白激酶参与了LHCⅡ蛋白的磷酸化和状态转换过程.本研究根据STN7激酶的蛋白序列,合成了一段含11个氨基酸的亲水肽段,与牛血清蛋白BSA偶联后,免疫家兔制备得到合成多肽的抗体,免疫双扩散和Western blot检测表明该多肽抗体效价和特异性较高.借助该多肽抗体、磷酸化抗体和低温(77K)荧光,研究了温度对拟南芥LHCⅡ蛋白的磷酸化、状态转换和STN7激酶表达的影响.结果表明,温度不仅调节LHCⅡ蛋白的磷酸化水平,而且还调节STN7激酶的表达水平.另外,LHCⅡ蛋白的磷酸化随温度的变化趋势与STN7激酶表达量的变化趋势相对一致,并且与状态转换密切相关,为LHCⅡ蛋白磷酸化及STN7激酶表达调控机理研究提供了有用的信息.
- 胡源高秀蒋佳宏冉艳杜林方
- 关键词：合成多肽温度影响
- 曲酸对马铃薯酪氨酸酶的抑制作用研究被引量：19
- 2005年
- 曲酸等几种化合物对马铃薯酪氨酸酶的抑制作用表明:巯基类化合物、抗坏血酸和曲酸具有较强的抑制作用。预水浴温度和时间对曲酸的抑制作用并没有显著影响,曲酸通过延长L-tyrosine加氧羟化的迟滞时间,从而抑制单酚酶活性,以L-DOPA为底物测得曲酸为竞争性抑制,抑制常数Ki为0.17mM。紫外光谱表明曲酸能将二酚酶催化的产物o-醌还原成二酚,从而抑制黑色素的生成。
- 陆珊胡源刘鑫李佳刁家志赵巍舒波叶杨刘克武
- 关键词：酪氨酸酶曲酸
- 几种金属离子对麦芽酸性磷酸酶活性及构象的影响被引量：5
- 2007年
- 本文研究了几种金属离子对麦牙酸性磷酸酶(ACPase)活力的影响。结果表明:在0.5-1.5mmol/L浓度时,Mg2+、K+对酶活无明显影响。Cr3+、Co2+对酶有不同程度的激活作用。Cu2+、Zn2+、Cd2+、Ni2+对酶有不同程度的抑制作用。不同浓度Cu2+、Cr3+离子分别与酶作用后,测定酶的紫外吸收差光谱和荧光发射光谱,从光谱的变化表明金属离子对酶活力的影响可能与酶构象的改变有关。
- 陆珊胡源苏波刘鑫李佳刘克武
- 关键词：麦芽酸性磷酸酶金属离子酶活性构象
