国家自然科学基金(21076166)
- 作品数：10 被引量：122H指数：7
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- 相关领域：轻工技术与工程医药卫生化学工程更多>>
- 草鱼鱼鳞对刚果红的吸附性能及其机理被引量：6
- 2012年
- 以草鱼鱼鳞为原料制备生物吸附剂,比较了该鱼鳞吸附剂对几种不同化学染料的吸附效果,研究了其对刚果红的最佳吸附条件及相关影响因素,并通过吸附动力学和吸附热力学分析以及吸附前后的红外光谱分析,初步探讨了鱼鳞吸附剂对刚果红的吸附机理。实验结果表明,鱼鳞吸附剂对含有磺酸根基团的染料具有良好的吸附能力,其对不同染料的吸附效果依次为:刚果红>胭脂红>亮蓝>日落黄>亚甲基蓝;在室温条件下,鱼鳞吸附剂吸附刚果红的最佳吸附条件为:吸附剂用量0.2 g/L、体系pH 7.0、刚果红初始浓度为14μg/mL;吸附热力学和动力学分析表明,鱼鳞吸附剂对刚果红的吸附是一种以不可逆方式自发进行的吸热过程,准二级动力学模型可以较好地反映这种动态吸附行为。红外光谱分析表明,鱼鳞吸附剂中参与吸附刚果红的功能性官能团主要包括氨基、羧基、磷酸根和碳酸根等,其分别归属于鱼鳞中的蛋白质和羟基磷灰石类成分。
- 熊进汪海波张国艳
- 关键词：鱼鳞刚果红
- 鲟鱼鱼皮胶原蛋白的提取及其理化性能分析被引量：39
- 2013年
- 从鲟鱼鱼皮中分别提取、纯化酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对鲟鱼鱼皮胶原蛋白分子结构组成及理化性能进行测定和分析,并与哺乳动物来源的牛跟腱胶原进行比较研究。结果表明:提取所得的鲟鱼鱼皮胶原和牛跟腱胶原均为典型的Ⅰ型胶原;鲟鱼鱼皮胶原ASC和PSC的氨基酸组成和蛋白二级结构基本一致,但与牛跟腱胶原有较明显的差异性;胶原蛋白的理化性能分析结果表明:鲟鱼鱼皮胶原蛋白ASC和PSC的热变性温度(28.04、28.13℃)明显低于牛跟腱胶原蛋白的变性温度(42.81℃);在溶液状态下,牛跟腱胶原蛋白更容易形成分子间的聚集体且展现出比鲟鱼鱼皮胶原蛋白更好的耐酶降解能力。
- 杨玲赵燕鲁亮王忠稳宋保垒王占方汪海波
- 关键词：胶原蛋白理化性能
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其部分生物学性能被引量：31
- 2012年
- 以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),着重开展了其包括热稳定性、体外酶降解性以及胶原海绵材料特性在内的相关研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。实验结果表明,制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原并具有完整的三螺旋结构;PC的热变性温度(41.6℃)明显高于ASC(34.8℃)和PSC(35.2℃);3种胶原蛋白的体外酶降解性能受水解酶的种类、胶原蛋白提取方法、胶原蛋白来源、胶原蛋白受热历史以及蛋白的自组装程度影响。胶原蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶对淡水鱼胶原均具有不同程度的降解能力,但胶原蛋白酶的降解能力最强;相同条件下,3种胶原蛋白体外酶降解率依次为ASC>PSC>PC;经热变性处理后胶原蛋白的体外酶降解率明显提高而经体外自组装处理后其体外酶降解率均出现不同程度的降低;3种胶原样品冻干后得到的胶原海绵材料具有不同的机械性能和组织结构,ASC和PSC海绵是一种多孔但拉伸承受力较弱的海绵材料,而PC则与之相反。
- 汪海波梁艳萍汪海婴周坚张寒俊
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白生物学性能
- 交联方法对草鱼皮胶原蛋白海绵性能的影响被引量：8
- 2013年
- 为探讨不同交联方法对草鱼皮胶原蛋白海绵材料性能的影响,实验以草鱼鱼皮为原料,提取、纯化胶原蛋白并制备胶原海绵材料。在此基础上,分别用紫外交联、热交联、戊二醛交联以及EDC/NHS交联方法处理胶原海绵,通过测定材料的交联度、热变性温度、拉伸强度和体外抗酶降解性能,比较了不同方法的交联效果。结果发现,提取所得的草鱼皮胶原蛋白为典型的Ⅰ型胶原;经不同方法交联处理后,海绵材料交联度依次为戊二醛(72.0%)>EDC/NHS(32.5%)>热交联(29.9%)>紫外交联(15.6%);与对照胶原材料相比,戊二醛处理后,胶原材料的热变性峰值温度(67.4℃)、最大拉伸强度(125.6 kPa)和体外抗酶降解性能均有显著提升(P<0.05);EDC/NHS处理后,胶原材料的热变性焓显著提升(6.86 J/g),同时材料的拉伸强度(98.6 kPa)和体外抗酶降解性能也得到适度增加(P<0.05)。紫外交联和热交联对草鱼皮胶原材料性能的改善作用比较有限,并可能导致胶原分子的部分变性。红外光谱的分析结果表明,戊二醛处理可导致草鱼皮胶原三螺旋分子内产生新的共价键交联从而使材料性能改善,而EDC/NHS处理主要导致胶原分子间产生新的氢键交联并可提高胶原材料的稳定性。研究表明,戊二醛和EDC/NHS交联能有效提高胶原海绵材料的性能,而热交联和紫外交联对材料性能的改善作用非常有限。
- 汪海波梁艳萍李云雁王敏方成汪海婴
- 关键词：草鱼鱼皮胶原蛋白交联
- 乌鳢和草鱼鱼皮胶原蛋白的提取与理化性能分析被引量：12
- 2013年
- 以草鱼鱼皮和乌鳢鱼皮为原料,提取并分离纯化酸溶性胶原蛋白和酶溶性胶原蛋白,在此基础上通过胶原蛋白的结构鉴定、热稳定性分析和体外酶降解性能分析系统比较两种胶原蛋白在分子结构和理化性能上的异同点并与哺乳动物来源的猪皮胶原蛋白相比较。结果表明:提取所得的5种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原;不同提取来源的胶原蛋白具有相似的二级结构,但其在氨基酸组成、蛋白质一级结构等方面仍存在显著的差异性;差示扫描量热仪(DSC)分析结果表明:5种胶原蛋白的热变性温度分别为:猪皮酶溶性胶原蛋白(PSC)41.58℃、草鱼酸溶性胶原蛋白(ASC)35.62℃、草鱼鱼皮PSC 35.81℃、乌鳢鱼皮ASC 33.85℃和乌鳢鱼皮PSC 34.06℃;体外酶降解性能的分析结果表明:几种胶原蛋白样品的酶降解率依次为乌鳢鱼皮PSC>草鱼鱼皮PSC>乌鳢鱼皮ASC>草鱼鱼皮ASC>猪皮PSC。与草鱼鱼皮和乌鳢鱼皮胶原蛋白相比,猪皮胶原蛋白具有更好的热稳定性和耐酶降解性能。在两种淡水鱼来源的胶原蛋白之间,草鱼鱼皮胶原具有比乌鳢鱼皮胶原更好的热稳定性和酶解稳定性。同时,酸法提取的胶原蛋白比酶法提取的胶原蛋白具有更好的酶解稳定性能。
- 王忠稳汪海波梁艳萍李云雁王敏汪海婴
- 关键词：草鱼乌鳢胶原蛋白理化性能
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究被引量：7
- 2011年
- 以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和胃蛋白酶溶性胶原蛋白(PSC),在对胶原蛋白分子结构表征的基础上,开展鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。结果表明:制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原,3种胶原蛋白的分子质量和二级结构较为相似,但氨基酸组成存在一定差异。采用浊度实验的方法观察胶原蛋白的体外自组装行为,结果表明:在合适的温度和pH值条件下,3种胶原蛋白均可产生体外自组装行为,其自组装进程可划分为迟滞段、快速上升段和平稳段3个阶段,其出现时间受溶液pH值的影响;在相同条件下,PC的体外自组装程度最高,其次为鱼鳞PSC和ASC;环境温度、胶原蛋白质量浓度以及蛋白的热变性处理均会不同程度的影响胶原蛋白的体外自组装行为。
- 梁艳萍王艳汪海波张寒俊周坚刘良忠
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白自组装
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白的凝胶性能研究被引量：18
- 2012年
- 以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),利用动态流变仪和物性分析仪开展胶原凝胶形成和凝胶性能的相关研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。实验结果表明,制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原并具有完整的3螺旋结构;蛋白浓度和体系pH值是影响胶原凝胶形成的重要因素。ASC形成凝胶的临界pH值为4.5,而PSC和PC为5,3种胶原蛋白凝胶形成的临界蛋白浓度均为0.5mg/mL。粘弹性分析和质构分析的实验结果表明,ASC容易形成一种硬度高但脆性大的凝胶,升高温度可导致其凝胶结构发生不可逆的破坏,而PSC和PC更容易形成一种硬度小但韧性好的凝胶,在低于蛋白变性温度的条件下升高温度可以有效提高凝胶硬度;胶原蛋白凝胶质构受蛋白浓度、体系pH值和蛋白的3螺旋结构影响。蛋白浓度越高,体系pH值越接近中性,形成的凝胶硬度越大,但脆性也随之增加;当胶原蛋白因受热而导致其三螺旋结构破坏后,其凝胶形成能力急剧下降。
- 汪海波汪海婴梁艳萍张寒俊刘良忠
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白凝胶
- 白鲢鱼骨胶原低聚肽螯合钙的结构表征及其促细胞增殖作用被引量：11
- 2016年
- 为开发一种具有良好吸收性和高利用率的补钙产品——胶原低聚肽螯合钙,探究其结构特征及其对细胞的促生长作用。分别采用傅里叶红外光谱、紫外光谱、荧光光谱和差示热量扫描仪对胶原低聚肽螯合钙冻干样品进行表征分析,利用293Ad5+人肾细胞进行增殖培养试验,结果表明:胶原低聚肽中氨基上的氮原子与羧基上的氧原子均参与了钙离子的螯合反应,它们之间主要是配位结合。差示热量扫描(DSC)曲线表明:胶原低聚肽螯合钙具有比胶原低聚肽更好的稳定性。采用MTT法检测不同剂量组胶原低聚肽螯合钙对293Ad5+人肾细胞培养24h的相对增殖活力,结果表明胶原低聚肽螯合钙安全性高,在一定程度上促进了细胞的增殖。
- 刘闪刘良忠陈阳明杨永生汪海波
- 关键词：增殖作用
- 鱼源胶原蛋白海绵材料的构建及其生物学性能被引量：11
- 2012年
- 目的构建鱼源胶原海绵材料,评价其生物学性能并与哺乳动物来源的胶原海绵材料相比较。方法分别从草鱼鱼皮和猪皮中提取鱼皮酸溶性胶原蛋白(SKA)、鱼皮酶溶性胶原蛋白(SKP)和猪皮酶溶性胶原蛋白(PSP),采用氨基酸组成分析和SDS-PAGE凝胶电泳对胶原蛋白进行结构鉴定;以制备所得的3种胶原蛋白构建柱状胶原海绵材料,采用差式扫描量热仪(DSC)、体外模拟胶原蛋白酶降解、材料拉伸性能分析以及NIH/3T3细胞培养实验评价胶原海绵材料的热稳定性、降解性、生物相容性和材料机械力学性能。结果从鱼皮和猪皮中分离、纯化得到的SKA、SKP和PSP均为典型的Ⅰ型胶原,SKA和SKP的氨基酸组成基本一致,但它们与PSP在氨基酸组成上存在部分差异。SKA和SKP的热变性温度分别为(35.6±0.2)℃和(35.8±0.3)℃,明显低于PSP的热变性温度(41.6±0.3)℃(P<0.05)。与PSP海绵相比,SKA和SKP海绵材料具有更好的耐胶原酶降解能力和材料拉伸强度,但其材料的延展性能低于PSP海绵(P<0.05)。在NIH/3T3培养实验中,3种胶原海绵材料均没有出现抑制细胞生长现象(P>0.05),SKP和PSP在培养48h和96h时展现出促进细胞增殖的能力(P<0.05)。结论鱼源胶原海绵材料在生物学性能上与哺乳动物来源的胶原海绵材料各有优劣,具备应用于生物医学材料领域中的潜在价值。
- 汪海婴梁艳萍李云雁王敏汪海波
- 关键词：胶原海绵生物学性能
- 鱼皮胶原蛋白海绵组织相容性的体内实验研究被引量：3
- 2014年
- 为评价鱼皮胶原蛋白海绵作为植入型生物材料的组织相容性,对草鱼皮胶原海绵的体内细胞附着性、免疫原性、致炎性、稳定性与形变进行了实验研究,并与猪皮胶原海绵相比较。鱼皮酸溶性胶原蛋白(FA)、鱼皮酶溶性胶原蛋白(FP)和猪皮酶溶性胶原蛋白(PP)海绵均为细纤维组成疏松多孔显微结构。2 mm×2 mm×8 mm杆状胶原海绵植入SD大鼠后肢(每组n=6)长收肌1周,3种材料内部均有大量有核细胞入驻。比较炎性细胞浸润面积,FP组((7.93±0.77)mm2)与PP组((7.49±1.03)mm2)没有显著差异,FA组((9.81±1.42)mm2)与其他两组具有显著性差异。FP组材料截面变形但边缘清晰,疏松纤维结构完整。FA组材料边缘模糊,内部见散在断裂纤维。PP组材料边缘已失去,未见纤维结构。昆明小鼠(每组n=5)接受胶原蛋白溶液注射后检测血清特异性IgG水平,酶联免疫吸光度值FA组(0.602±0.036)、FP组(0.518±0.019)、PP组(0.390±0.085),仅FA组与PP组间有显著性差异。以上结果显示三种材料均适于细胞附着,FP的免疫原性及致炎性接近于PP,FP海绵体内稳定性好于FA海绵与PP海绵。实验结果表明3种检测材料中鱼皮酶溶性胶原海绵(FP)具有组织相容性优势。
- 方成汪海波梅智强肖显杰刘立王加谋王忠稳
- 关键词：草鱼胶原组织相容性
