博士科研启动基金(L2005B23)
- 作品数：2 被引量：13H指数：2
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- 外水相中NaCl对S/O/W法制备的牛血清白蛋白PLGA缓释微球性质的影响被引量：11
- 2010年
- 本文以牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)作为模式蛋白,用S/O/W乳化溶剂挥发法制备载有BSA的聚乳酸-羟基乙酸[poly(lactic-co-glycolic acid),PLGA]缓释微球,考察制备过程中影响微球性质的关键因素。用冷冻诱导相分离法制备BSA微粒,采用S/O/W乳化溶剂挥发法制备BSA微球。用光学显微镜、激光共聚焦显微镜和扫描电子显微镜观察了微滴和微球的形态结构,以Bradford法测定微球的蛋白含量,并研究微球中蛋白质的体外释放特性。结果发现,在制备微球过程中外水相中的NaCl会抑制微乳内外相的物质交换,进而影响了微球的结构和渗透性,使微球的包封率从60%提高到85%以上,突释率从70%降低到20%以下,粒径从103μm减小到62μm;并可抑制微乳内蛋白质微粒的再水化,保护包封过程中BSA的稳定性。在体外,BSA从微球中缓慢释放时间长达30天。
- 周香莲贺进田周志涛马树芬姜杨王英
- 关键词：牛血清白蛋白缓释微球乳酸-羟基乙酸共聚物蛋白质稳定性
- 聚乙烯醇与溶菌酶的相互作用及其对溶菌酶构象的影响被引量：2
- 2008年
- 在生理条件下,使用凝胶过滤色谱、荧光光谱法、差示扫描量热分析和傅里叶变换红外光谱法(FT-IR)研究了溶菌酶与聚乙烯醇(PVA)的相互作用.结果表明PVA与溶菌酶结合形成复合物,在它们的相互作用过程中,溶菌酶酪氨酸的发射荧光部分被猝灭,但是,相互作用并没有改变酪氨酸的微环境;差示扫描量热分析结果表明,溶菌酶与PVA之间的相互作用没有破坏溶菌酶的高级结构;进一步使用红外光谱法结合可增强分辨率的傅里叶去卷积技术和高斯曲线拟合技术共同用于对溶菌酶与PVA复合物冻干粉中溶菌酶酰胺I带的定量分析,发现冻干粉溶菌酶分子中与分子间相互作用相关的β-折叠组分含量减少了,但是,用于衡量冻干状态蛋白质结构完整性的α-螺旋组分含量没有降低.活性分析结果进一步确认,PVA与溶菌酶的相互作用没有破坏溶菌酶的三级结构.
- 王改珍贺进田闫慧源周志涛周香莲侯笑娜崔艳
- 关键词：聚乙烯醇溶菌酶傅里叶变换红外光谱凝胶过滤荧光光谱
